Traité des maladies du foie et du pancréas, (Éd.1899) PDF

Diagramme d’une réaction catalysée montrant l’énergie E requise à différentes étapes suivant l’axe du temps t. Les substrats A et B traité des maladies du foie et du pancréas, (Éd.1899) PDF conditions normales requièrent une quantité d’énergie E1 pour atteindre l’état de transition AB, à la suite duquel le produit de réaction AB peut se former. Action d’une enzyme sur l’énergie d’activation d’une réaction chimique. Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques.


Traité des maladies du foie et du pancréas, par É. Lancereaux,…
Date de l’édition originale : 1899

Ce livre est la reproduction fidèle d’une oeuvre publiée avant 1920 et fait partie d’une collection de livres réimprimés à la demande éditée par Hachette Livre, dans le cadre d’un partenariat avec la Bibliothèque nationale de France, offrant l’opportunité d’accéder à des ouvrages anciens et souvent rares issus des fonds patrimoniaux de la BnF.
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Une enzyme agit en abaissant l’énergie d’activation d’une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L’enzyme n’est pas modifiée au cours de la réaction. L’ensemble des enzymes d’une cellule détermine les voies métaboliques possibles dans cette cellule. L’étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu’en leur absence. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu’elles catalysent, et ne modifient pas l’équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité.

Comme toutes les protéines, les enzymes sont constituées d’une ou plusieurs chaînes polypeptidiques repliées pour former une structure tridimensionnelle correspondant à leur état natif. Les enzymes sont des molécules bien plus grandes que leurs substrats. Seule une toute petite partie de l’enzyme — entre deux et quatre résidus le plus souvent — est directement impliquée dans la catalyse, ce qu’on appelle le site catalytique. Ce dernier est situé à proximité d’un ou plusieurs sites de liaison, au niveau desquels les substrats sont liés et orientés afin de permettre la catalyse de la réaction chimique. Le site catalytique et les sites de liaison forment le site actif de l’enzyme.

Dans certains cas, la catalyse ne fait intervenir aucun des résidus d’acides aminés de l’enzyme mais plutôt un cofacteur lié à cette enzyme. La structure des enzymes peut également contenir un site de liaison pour un effecteur allostérique qui provoque un changement conformationnel activant ou inhibant l’activité enzymatique. Les enzymes doivent tout d’abord se lier à leurs substrats avant de pouvoir catalyser toute réaction chimique. Les enzymes sont généralement très spécifiques en ce qui concerne à la fois les substrats auxquels elles peuvent se lier et les réactions qu’elles sont susceptibles de catalyser. Le site actif des enzymes change de forme en se liant à leurs substrats. Ainsi, l’hexokinase présente un fort ajustement induit qui enferme l’adénosine triphosphate et le xylose dans son site actif. Certaines des enzymes parmi les plus spécifiques interviennent dans la réplication de l’ADN et l’expression génétique.

Ce processus en deux étapes permet d’atteindre une fidélité particulièrement élevée, avec moins d’une erreur sur 100 millions de réactions chez les mammifères. A contrario, certaines enzymes présentent une ou plusieurs activités dites  de promiscuité , c’est-à-dire qu’elles peuvent catalyser un ensemble de réactions apparentées sur un ensemble de substrats ayant des implications physiologiques diverses. Cette représentation est souvent appelée  modèle de la serrure et de la clef . Ce modèle rend compte de la spécificité des enzymes mais ne permet pas d’expliquer comment les enzymes parviennent à stabiliser l’état de transition au cours des réactions. Ce modèle est aujourd’hui considéré comme obsolète, car il simplifie beaucoup trop la réalité. En effet, il ne serait pas possible que les enzymes aient la même conformation lorsqu’elles sont liées à leur substrat que lorsqu’elles n’y sont pas liées.

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